エンドセリン

構造と作用

エンドセリンは21個のアミノ酸で構成され、分子内に2個のジスルフィド結合を有する。203個のアミノ酸より成る前駆体がプロセッシングされることにより生成する。
多くの哺乳類には、異なる遺伝子によってコードされる ET-1、ET-2、ET-3 という3種のペプチド異性体が存在する。

エンドセリンは一過性の血管拡張作用と、それに引き続く持続的な血管収縮作用を有する。ただしET-3の血管拡張作用は他の2種に比べ非常に弱い。

エンドセリンの受容体はETAとETBの2種類が存在する。
ETAは、ET-1とET-2に高い親和性が高く、ET-3に対しては低い親和性をしめす。
ETBは、３種のアイソペプチドに同等の親和性をしめす。血管系においてはETAは血管収縮作用、ETBは血管内皮細胞におけるNOの放出を介した血管拡張作用に関与しているとされているが、一部の血管ではETB受容体も血管収縮に関与している。

エンドセリンは肺高血圧、心不全、腎不全といった病態との関連が指摘されている。エンドセリン受容拮抗薬（ETA受容体とETB受容体の両方を阻害する）であるボセンタン（bosentan）は肺動脈性肺高血圧症の治療薬として使用されている。

また、神経堤由来組織の胚発生において重要な役割を演じていることが示唆されている。

ETB受容体の異常は、一部のヒルシュスプルング病（ワールデンブルグ症候群）の原因である。